Oxytocin (5mg)

Czym jest oksytocyna?

Peptyd oksytocyny jest syntetycznym analogiem naturalnie występującego hormonu oksytocyny, o tej samej cyklicznej strukturze złożonej z dziewięciu aminokwasów z mostkiem disiarczkowym między dwoma resztami cysteiny. Oksytocyna jest szeroko badana jako cząsteczka sygnałowa działająca głównie poprzez receptor oksytocyny (OXTR), receptor sprzężony z białkiem G, którego rozległe zastosowania badawcze obejmują sygnalizację neuroendokrynną, neuronaukę, biologię rozrodu, farmakologię receptorów, sygnalizację komórkową oraz badania behawioralne.

Kup peptyd oksytocyny w Crystal Peptides, wiodącym dostawcy w Europie znanym z rygorystycznych standardów niezależnych badań przez strony trzecie. Każda nowa partia jest niezależnie testowana przez wiodące laboratoria, takie jak Janoshik, a Certyfikat Analizy jest dostępny w celu potwierdzenia tożsamości, czystości i sterylności. Bezpieczna, niezawodna i dyskretna wysyłka jest dostępna na terenie całej UE.

Ten produkt jest sprzedawany wyłącznie do celów badawczych i nie jest przeznaczony do użytku u ludzi ani zwierząt.

Co zawiera zestaw

Oksytocyna jest dostarczana w postaci liofilizowanego proszku w szczelnie zamkniętej fiolce szklanej. Materiał jest zazwyczaj biały do białawego.

Certyfikat Analizy (CoA) jest dostępny dla każdej partii produktu po przeprowadzeniu badań analitycznych przez niezależne laboratoria. W zależności od laboratorium i badanego produktu CoA może zawierać wyniki analityczne, takie jak:

Badanie tożsamości: Potwierdza, że materiał odpowiada oksytocynie i odróżnia ją od niepowiązanych peptydów.

Czystość HPLC: Mierzy proporcję głównego składnika oksytocyny w stosunku do wykrywalnych zanieczyszczeń chromatograficznych.

Spektrometria mas (MS): Dostarcza danych o masie cząsteczkowej wspierających tożsamość i charakterystykę peptydu.

Zawartość peptydu: Pomaga ustalić ilość oksytocyny obecnej w badanym materiale.

Charakterystyka strukturalna (mostek disiarczkowy): W stosownych przypadkach pomaga ocenić integralność charakterystycznej cyklicznej struktury oksytocyny i jej mostka disiarczkowego.

Badanie endotoksyn: W stosownych przypadkach ocenia poziom endotoksyn bakteryjnych, co może być istotne dla eksperymentów laboratoryjnych obejmujących wrażliwe systemy biologiczne.

Badanie sterylności: W stosownych przypadkach ocenia materiał pod kątem wykrywalnego skażenia mikrobiologicznego.

Pozostałości rozpuszczalników lub pokrewne zanieczyszczenia: W stosownych przypadkach pomaga zidentyfikować i oznaczyć ilościowo określone zanieczyszczenia związane z procesem.

Certyfikat CoA dla konkretnej partii powinien być traktowany jako ostateczne źródło wyników analitycznych i specyfikacji dostarczonej partii oksytocyny. Należy pamiętać, że parametry badań mogą różnić się w zależności od produktu i niezależnego laboratorium przeprowadzającego analizę.

Roztwór do rekonstytucji nie jest dołączony do zamówienia. Jeśli jest potrzebny do Twojej pracy badawczej, kup wodę BAC (10 ml) w Crystal Peptides i dodaj ją do swojego zamówienia.

Specyfikacja techniczna

Mechanizm działania oksytocyny

Peptyd oksytocyny jest syntetyczną formą naturalnie występującego hormonu oksytocyny. Endogenny hormon jest cyklicznym nonapeptydem wytwarzanym głównie przez neurony podwzgórza i syntetyzowanym początkowo jako część większej cząsteczki prekursorowej. Przetwarzanie prowadzi do powstania dojrzałego peptydu złożonego z dziewięciu aminokwasów, zawierającego mostek disiarczkowy między dwoma resztami cysteiny. [1] Hormon jest następnie uwalniany zarówno do krwiobiegu, jak i w obrębie ośrodkowego układu nerwowego, gdzie funkcjonuje jako cząsteczka neuroendokrynna i sygnałowa.

Chociaż syntetyczny peptyd oksytocyny może odtwarzać strukturę cząsteczkową hormonu endogennego, efekty obserwowane w badaniach laboratoryjnych mogą się różnić w zależności od czynników takich jak stężenie eksperymentalne, formulacja, system modelowy oraz kontekst biologiczny. Różnice w tych warunkach mogą wpływać na aktywację receptora i sygnalizację poniżej receptora oraz mogą prowadzić do efektów, które niekoniecznie odzwierciedlają fizjologiczne działanie endogennej oksytocyny.

Dlatego w tym kontekście peptyd oksytocyny jest wykorzystywany jako zdefiniowany materiał badawczy do badania molekularnych i komórkowych mechanizmów układu oksytocynowego i nie powinien być interpretowany jako bezpośrednio odtwarzający jego fizjologiczne efekty w każdym środowisku eksperymentalnym.

Niemniej jednak badania nad układem oksytocynowym wykraczają daleko poza jego ugruntowaną rolę w fizjologii rozrodu. Sygnalizacja oksytocyny była badana w neuroendokrynologii, biologii rozrodu, neuronauce, badaniach behawioralnych, fizjologii mięśni gładkich, biologii naczyniowej i farmakologii receptorów. Jej zróżnicowane efekty biologiczne są głównie zapośredniczone przez receptor oksytocyny (OXTR), receptor sprzężony z białkiem G, choć badano również interakcje z pokrewnymi systemami sygnalizacyjnymi.

Aktywacja receptora oksytocyny

Receptor oksytocyny (OXTR) jest receptorem sprzężonym z białkiem G (GPCR) klasy I, obecnym w wielu tkankach obwodowych oraz w ośrodkowym układzie nerwowym. Gdy oksytocyna wiąże się z OXTR, receptor ulega zmianie konformacyjnej, która sprzyja interakcji z wewnątrzkomórkowymi białkami G.

Najlepiej scharakteryzowany szlak sygnalizacyjny obejmuje Gαq/11 oraz fosfolipazę C (PLC). Aktywacja PLC sprzyja rozkładowi fosfatydyloinozytolo-4,5-bisfosforanu (PIP₂), generując drugorzędowe przekaźniki trifosforan inozytolu (IP₃) i diacyloglicerol (DAG). [2]

Wapń i sygnalizacja wewnątrzkomórkowa

Powstawanie IP₃ i DAG inicjuje kolejny etap sygnalizacji OXTR. IP₃ sprzyja uwalnianiu jonów wapnia z wewnątrzkomórkowych zapasów, podczas gdy DAG przyczynia się do aktywacji kinazy białkowej C (PKC). Wynikające z tego zmiany stężenia wapnia wewnątrzkomórkowego mogą wpływać na enzymy zależne od wapnia, kanały jonowe i inne procesy komórkowe, łącząc aktywację receptora z odpowiedziami komórkowymi poniżej receptora.

Kaskada sygnalizacyjna nie ogranicza się do szlaku Gαq/11–PLC. W zależności od typu komórki i warunków eksperymentalnych sygnalizacja OXTR może również obejmować białka Gi/o, szlaki kinazy MAP, kinazę Rho oraz inne mechanizmy poniżej receptora. [2] Ta różnorodność sygnalizacji pomaga wyjaśnić, dlaczego aktywacja tego samego receptora może wywoływać różne odpowiedzi komórkowe w różnych tkankach i systemach eksperymentalnych.

Oksytocyna a wazopresyna

Oksytocyna jest strukturalnie powiązana z argininową wazopresyną, innym peptydem neurohipofizowym. Oba peptydy wykazują znaczne podobieństwo sekwencji, a ich receptory należą do tej samej szerszej rodziny GPCR. [3] Ta zależność jest istotna w badaniach farmakologii receptorów, ponieważ systemy sygnalizacyjne oksytocyny i wazopresyny mogą wykazywać nakładające się interakcje ligand-receptor.

Badania porównawcze oksytocyny i wazopresyny stanowią zatem przydatne modele do badania selektywności peptyd-receptor, aktywacji receptora i sygnalizacji poniżej receptora.

Zastosowania badawcze i tło naukowe

Oksytocyna jest jednym z najszerzej badanych neuropeptydów w badaniach biologicznych. Jej dobrze scharakteryzowany system receptorowy oraz aktywność zarówno w ośrodkowym, jak i obwodowym układzie nerwowym uczyniły ją użytecznym modelem do badania sygnalizacji neuroendokrynnej, fizjologii rozrodu, obwodów neuronalnych, zachowań społecznych oraz farmakologii receptorów peptydowych.

Badania neuroendokrynne i rozrodcze

Badania nad oksytocyną mają długą historię w biologii rozrodu. Badania analizują uwalnianie oksytocyny, ekspresję receptora oksytocyny oraz sygnalizację receptorową w tkankach zaangażowanych w poród i laktację, w tym w tkance macicy i gruczołu piersiowego. [4]

Receptor oksytocyny jest szczególnie dobrze zbadany w mięśniu macicy, gdzie aktywacja receptora może zwiększać stężenie wapnia wewnątrzkomórkowego poprzez sygnalizację zależną od PLC/IP₃. Czyni to układ oksytocynowy ugruntowanym modelem do badania aktywności mięśni gładkich regulowanej przez peptydy oraz sygnalizacji wapniowej.

Neuronauka i badania obwodów neuronalnych

W obrębie ośrodkowego układu nerwowego oksytocyna jest badana jako neuromodulator zaangażowany w komunikację między neuronami podwzgórza a innymi obwodami neuronalnymi. Badania analizowały dystrybucję receptora oksytocyny, sygnalizację neuronalną, plastyczność synaptyczną oraz regulację odpowiedzi neuronalnych na bodźce społeczne i środowiskowe. [5]

Nowoczesne podejścia eksperymentalne umożliwiły również badaczom badanie neuronów wytwarzających oksytocynę oraz obwodów reagujących na oksytocynę na poziomie komórkowym i obwodowym. Badania te poszerzyły zrozumienie, w jaki sposób sygnalizacja neuropeptydowa może wpływać na złożone zachowania.

Badania społeczne i behawioralne

Oksytocyna była szeroko badana w kontekście rozpoznawania społecznego, zachowań matczynych i rodzicielskich, interakcji społecznych, tworzenia więzi w parach oraz przetwarzania bodźców społecznych. [6]

Leżąca u podstaw biologia jest jednak złożona, a wyniki badań mogą się różnić w zależności od gatunku, regionu mózgu, dystrybucji receptorów i warunków eksperymentalnych. W związku z tym oksytocynę najlepiej postrzegać jako model do badania neuropeptydowej modulacji obwodów społecznych i behawioralnych, a nie jako proste molekularne wyjaśnienie konkretnego zachowania.

Farmakologia receptora oksytocyny

Receptor oksytocyny (OXTR) jest receptorem sprzężonym z białkiem G klasy I i ważnym przedmiotem badań farmakologii molekularnej. Badania analizują wiązanie ligandów, aktywację receptora, sprzęganie z białkami G, sygnalizację wewnątrzkomórkową, transport receptorów oraz desensytyzację.

Ponieważ OXTR należy do szerszej rodziny receptorów wazopresyny/oksytocyny, selektywność receptora jest istotnym czynnikiem w pracach eksperymentalnych. Oksytocyna i wazopresyna mogą wchodzić w interakcje z pokrewnymi systemami receptorowymi, co czyni porównawcze badania ligandów i receptorów szczególnie istotnymi. [3]

Badania nad oksytocyną i wazopresyną

Oksytocyna i wazopresyna są blisko spokrewnionymi peptydami neurohipofizowymi o strukturalnie podobnych receptorach. Badania porównujące oba systemy sygnalizacyjne analizują selektywność receptorów, wzajemne oddziaływanie ligand-receptor, sygnalizację neuronalną oraz różnice w odpowiedziach fizjologicznych i behawioralnych.

Sprawia to, że oksytocyna jest przydatna w badaniach analizujących specyficzność i reaktywność krzyżową peptyd-receptor, szczególnie gdy badacze muszą odróżnić sygnalizację OXTR od sygnalizacji poprzez podtypy receptorów wazopresyny. [3]

Sygnalizacja komórkowa i molekularna

Na poziomie komórkowym badania nad oksytocyną obejmują sygnalizację wapniową, szlaki PLC i PKC, sygnalizację kinazy MAP oraz inne mechanizmy poniżej receptora związane z aktywacją OXTR. Badacze mogą wykorzystywać oksytocynę do badania, w jaki sposób aktywacja GPCR przekłada się na zmiany aktywności komórkowej w różnych systemach eksperymentalnych. [2]

Ponieważ sygnalizacja OXTR jest zależna od kontekstu, wynikająca z niej odpowiedź komórkowa może różnić się między tkankami a typami komórek. Ta zmienność jest istotnym czynnikiem przy interpretacji wyników eksperymentalnych oraz projektowaniu badań farmakologii receptorów.

Oksytocyna vs wazopresyna (AVP) vs karbetocyna

Oksytocyna należy do szerszej rodziny peptydów neurohipofizowych, do której zalicza się również argininowa wazopresyna (AVP). Karbetocyna jest syntetycznym analogiem oksytocyny opracowanym poprzez modyfikację struktury oksytocyny w celu zmiany jej właściwości farmakologicznych. Porównywanie tych związków jest przydatne w badaniach nad strukturą peptydów, selektywnością receptorów, sygnalizacją GPCR oraz farmakologią receptora oksytocyny.

Oksytocyna vs karbetocyna

Karbetocyna jest syntetycznym analogiem oksytocyny, w którym wprowadzono modyfikacje strukturalne w celu zmiany właściwości peptydu macierzystego. Między innymi karbetocyna zastępuje wiązanie disiarczkowe obecne w oksytocynie bardziej stabilnym wiązaniem węglowym oraz modyfikuje resztę tyrozynową, co przyczynia się do większej odporności na degradację enzymatyczną.

Chociaż oba związki aktywują OXTR, ich profile farmakologiczne nie są identyczne. Badania eksperymentalne receptorów wykazały, że karbetocyna wykazuje selektywność funkcjonalną w sygnalizacji OXTR, w tym preferencyjną aktywację szlaku Gq w badanych warunkach. [7] Sprawia to, że karbetocyna jest przydatna w badaniach nad tym, jak modyfikacje strukturalne analogu oksytocyny mogą zmieniać sygnalizację receptora.

Oksytocyna vs VIP

Oksytocyna aktywuje głównie OXTR, podczas gdy VIP działa głównie poprzez receptory VPAC1 i VPAC2, które są GPCR klasy B, związanymi szczególnie z sygnalizacją zapośredniczoną przez cAMP. Sprawia to, że oba peptydy są użytecznymi materiałami do badań porównawczych przy analizie, w jaki sposób różne rodziny GPCR i szlaki sygnalizacyjne mogą wywoływać odmienne odpowiedzi komórkowe. Badacze zajmujący się farmakologią receptorów neuropeptydowych mogą zatem porównywać oksytocynę i VIP w obszarach takich jak aktywacja receptora, sygnalizacja wewnątrzkomórkowa, odpowiedzi mięśni gładkich oraz komunikacja neuroendokrynna.

Oksytocyna vs kisspeptyna

Oba peptydy mają istotne zastosowania badawcze w biologii neuroendokrynnej, działając jednak poprzez zasadniczo różne systemy receptorowe. Oksytocyna sygnalizuje głównie poprzez OXTR, podczas gdy Kisspeptyna-10 jest dekapeptydem pochodzącym z KISS1, badanym jako ligand receptora KISS1R/GPR54. To rozróżnienie pozwala badaczom analizować różne punkty sygnalizacji neuroendokrynnej, przy czym badania nad oksytocyną koncentrują się zazwyczaj na odpowiedziach komórkowych zapośredniczonych przez OXTR, a badania nad kisspeptyną dostarczają modelu dla sygnalizacji KISS1R i rozrodczych szlaków neuroendokrynnych.

Krótko mówiąc, oksytocyna, VIP i kisspeptyna-10 różnią się sekwencją, klasą receptora, szlakami sygnalizacyjnymi oraz zastosowaniami eksperymentalnymi, co sprawia, że dokładna tożsamość peptydu i selektywność receptora są istotnymi kwestiami przy projektowaniu badań porównawczych.

Przechowywanie i postępowanie laboratoryjne

Oksytocyna jest dostarczana jako liofilizowany peptyd w szczelnie zamkniętej fiolce. Odpowiednie przechowywanie i postępowanie pomagają zminimalizować degradację i zachować cechy analityczne materiału podczas badań laboratoryjnych.

Trzymaj fiolkę szczelnie zamkniętą i chronioną przed wilgocią.

Przechowuj materiał zgodnie z warunkami temperatury i postępowania określonymi w odpowiedniej dokumentacji produktu lub certyfikacie analizy dla danej partii.

Minimalizuj niepotrzebną ekspozycję na ciepło oraz długotrwałe wahania temperatury.

Chroń materiał przed niepotrzebną ekspozycją na światło.

W przypadku sporządzenia preparatu laboratoryjnego przestrzegaj wymogów dotyczących stabilności i postępowania właściwych dla danego protokołu eksperymentalnego.

Unikaj niepotrzebnych powtarzanych cykli zamrażania i rozmrażania, tam gdzie ma to zastosowanie.

Wiadomo, że oksytocyna jest wrażliwa na temperaturę, a opublikowane badania stabilności wykazały zwiększoną degradację w warunkach podwyższonej temperatury. [8] Jednak stabilność może zależeć od formulacji i stanu fizycznego materiału.

Zespół Crystal Peptides podejmuje odpowiednie środki, aby pomóc zachować stabilność i żywotność peptydów badawczych podczas przechowywania i realizacji zamówień. Obejmuje to odpowiednie opakowanie ochronne, staranne postępowanie, sprawną realizację zamówień i wysyłkę oraz obsługę z kontrolą temperatury (łańcuch chłodniczy) tam, gdzie jest to właściwe dla materiału i warunków wysyłki. Środki te mają na celu zminimalizowanie narażenia na czynniki takie jak nadmierne ciepło, wilgoć i przedłużony czas transportu, zanim materiał badawczy dotrze do laboratorium.

Certyfikat Analizy i zapewnienie jakości

Certyfikat Analizy (COA) dostarcza informacji analitycznych specyficznych dla partii dotyczących oksytocyny dostarczonej do badań laboratoryjnych. Zamiast polegać na ogólnym oświadczeniu o czystości, badacze mogą korzystać z odpowiedniego COA, aby zweryfikować tożsamość i zmierzone cechy jakościowe konkretnej partii.

Co sprawdzić w COA oksytocyny

Przy ocenie syntetycznej oksytocyny istotnych może być kilka parametrów analitycznych:

Tożsamość: Potwierdza, że analizowany materiał odpowiada oksytocynie.

Czystość HPLC: Mierzy główny pik oksytocyny w stosunku do wykrytych zanieczyszczeń chromatograficznych.

Potwierdzenie masy: Spektrometria mas może dostarczyć dodatkowych dowodów na to, że obserwowana masa cząsteczkowa odpowiada oczekiwanej strukturze oksytocyny.

Zawartość peptydu: Jeśli podana, wskazuje zmierzoną ilość oksytocyny w badanej próbce.

Badanie endotoksyn: Zapewnia oddzielny pomiar endotoksyn bakteryjnych i nie powinno być wywnioskowane z czystości HPLC.

Badanie sterylności: W stosownych przypadkach dostarcza oddzielnych informacji mikrobiologicznych na temat badanego materiału.

Inne badania zanieczyszczeń: Dodatkowe metody analityczne mogą być stosowane do badania pokrewnych substancji lub innych potencjalnych zanieczyszczeń.

Oksytocyna wiąże się ze szczególnymi kwestiami analitycznymi, ponieważ jej struktura zawiera wiązanie disiarczkowe, a preparaty syntetyczne mogą zawierać strukturalnie pokrewne zanieczyszczenia peptydowe. Badania wykorzystywały zatem techniki obejmujące chromatografię cieczową, spektrometrię mas oraz inne podejścia ilościowe do charakteryzowania materiałów syntetycznej oksytocyny.

Zweryfikuj dokładną partię

COA powinien odpowiadać temu samemu produktowi i tej samej partii (serii), która jest dostarczana. Certyfikat dla innej partii nie potwierdza cech analitycznych materiału w innej fiolce.

Kupując peptyd oksytocyny, porównaj identyfikator partii (lub SKU produktu) na opakowaniu produktu z identyfikatorem w raporcie analitycznym i sprawdź, jakie testy zostały faktycznie przeprowadzone. Certyfikat Analizy powinien zatem być stosowany jako podstawowe źródło weryfikacji cech analitycznych dostarczonego konkretnego związku badawczego.

Najczęściej zadawane pytania

Czym jest peptyd oksytocyny?

Oksytocyna to naturalnie występujący cykliczny nonapeptyd złożony z dziewięciu aminokwasów. Jest szeroko badana jako cząsteczka sygnałowa, szczególnie poprzez receptor oksytocyny (OXTR), a badania obejmują neuroendokrynologię, neuronaukę, biologię rozrodu i farmakologię receptorów.

Do czego bada się oksytocynę w badaniach naukowych?

Oksytocynę badano w szerokim zakresie obszarów badawczych, w tym w sygnalizacji neuroendokrynnej, biologii rozrodu, neuronauce, badaniach społecznych i behawioralnych, fizjologii mięśni gładkich oraz farmakologii GPCR. Badacze badają również oksytocynę i pokrewne systemy receptorowe, aby lepiej zrozumieć sygnalizację peptydową i interakcje ligand-receptor.

Jak działa oksytocyna?

Oksytocyna wywołuje swoje główne efekty komórkowe poprzez wiązanie się z receptorem oksytocyny (OXTR), receptorem sprzężonym z białkiem G. Aktywacja OXTR może inicjować sygnalizację PLC zapośredniczoną przez Gq/11, prowadzącą do powstania IP₃ i DAG oraz zmian stężenia wapnia wewnątrzkomórkowego. W zależności od typu komórki i warunków eksperymentalnych mogą być zaangażowane również inne szlaki poniżej receptora.

Jakie receptory aktywuje oksytocyna?

Oksytocyna aktywuje głównie receptor oksytocyny (OXTR). Ponieważ OXTR należy do tej samej szerszej rodziny receptorów co receptory wazopresyny, oksytocyna może również oddziaływać z podtypami receptorów wazopresyny w określonych warunkach eksperymentalnych. Selektywność i reaktywność krzyżowa receptorów są zatem istotnymi kwestiami w badaniach farmakologii oksytocyny.

Jaka jest różnica między oksytocyną a wazopresyną?

Oksytocyna i argininowa wazopresyna (AVP) to blisko spokrewnione cykliczne nonapeptydy, ale posiadają różne główne systemy receptorowe. Oksytocyna działa głównie poprzez OXTR, podczas gdy wazopresyna sygnalizuje poprzez receptory V1a, V1b i V2. Ich podobieństwo strukturalne i reaktywność krzyżowa receptorów czynią je przydatnymi związkami do porównawczych badań receptorowych.

Jaka jest różnica między oksytocyną a karbetocyną?

Karbetocyna jest syntetycznym analogiem oksytocyny z modyfikacjami strukturalnymi zaprojektowanymi w celu zmiany jej właściwości farmakologicznych. Oba związki oddziałują z OXTR, ale ich struktury cząsteczkowe i cechy sygnalizacji receptorowej nie są identyczne. Porównywanie oksytocyny i karbetocyny może być zatem przydatne w badaniach nad farmakologią receptora oksytocyny oraz zależnościami struktura-aktywność peptydów.

Jak testowana jest czystość i tożsamość oksytocyny?

Oksytocyna może być charakteryzowana za pomocą technik analitycznych, w tym wysokosprawnej chromatografii cieczowej (HPLC) i spektrometrii mas. HPLC może oceniać czystość chromatograficzną, podczas gdy analiza oparta na masie może dostarczyć dowodów potwierdzających tożsamość molekularną. Inne badania specyficzne dla partii mogą oceniać parametry takie jak zawartość peptydu, endotoksyny, sterylność lub dodatkowe zanieczyszczenia.

Czy Crystal Peptides dostarcza COA dla oksytocyny?

Kupując peptyd oksytocyny w Crystal Peptides, dostarczamy dokumentację analityczną specyficzną dla partii w formie Certyfikatu Analizy. Zawsze możesz zweryfikować, czy CoA odpowiada konkretnej dostarczonej partii oksytocyny, oraz sprawdzić tożsamość, czystość i inne zgłoszone parametry analityczne raportowane przez niezależną placówkę badawczą, zamiast polegać wyłącznie na ogólnej specyfikacji produktu.

Gdzie mogę kupić oksytocynę do badań w Europie?

Badacze w Europie mogą kupić oksytocynę w Crystal Peptides jako materiał do badań laboratoryjnych. Peptyd jest dostarczany w formie liofilizowanej i przeznaczony wyłącznie do badań i rozwoju. Nie jest przeznaczony do użytku u ludzi ani zwierząt.

Odniesienia naukowe

Lawson, E. A. (2024). Understanding oxytocin in human physiology and pathophysiology: A path towards therapeutics. Comprehensive Psychoneuroendocrinology, 19, 100242.PubMedPMC full text

Fisher, I. J., Jenkins, M. L., Tall, G. G., Burke, J. E., & Smrcka, A. V. (2020). Activation of phospholipase C β by Gβγ and Gαq involves C-terminal rearrangement to release autoinhibition. Structure, 28(7), 810–819.e5.PubMedPMC full text

Baribeau, D. A., & Anagnostou, E. (2015). Oxytocin and vasopressin: Linking pituitary neuropeptides and their receptors to social neurocircuits. Frontiers in Neuroscience, 9, 335.PubMedPMC full text

Uvnäs-Moberg, K. (2024). The physiology and pharmacology of oxytocin in labor and in the peripartum period. American Journal of Obstetrics and Gynecology, 230(3, Supplement), S740–S758.ScienceDirect

Mitre, M., Minder, J., Morina, E. X., Chao, M. V., & Froemke, R. C. (2018). Oxytocin modulation of neural circuits. Current Topics in Behavioral Neurosciences, 35, 31–53.PubMedPMC full text

Paletta, P., Bass, N., Kavaliers, M., & Choleris, E. (2022). The role of oxytocin in shaping complex social behaviours: Possible interactions with other neuromodulators. Philosophical Transactions of the Royal Society B: Biological Sciences, 377(1858), 20210058.PubMedPMC full text

Passoni, I., Leonzino, M., Gigliucci, V., Chini, B., & Busnelli, M. (2016). Carbetocin is a functional selective Gq agonist that does not promote oxytocin receptor recycling after inducing β-arrestin-independent internalisation. Journal of Neuroendocrinology, 28(4).PubMedPMC full text

Hagen, N., Bizimana, T., Kayumba, P. C., Khuluza, F., & Heide, L. (2020). Stability of oxytocin preparations in Malawi and Rwanda: Stabilizing effect of chlorobutanol. The American Journal of Tropical Medicine and Hygiene, 103(5), 2129–2141.PubMedPMC full text