
❄️Proszek liofilizowany (nierozpuszczony)
Rozmiar:
Razem: 192.32 PLN
Zniżka w zależności od ilości
| Ilość | Zniżka | Cena za sztukę |
|---|---|---|
| 5 - 10 | 10% | 173.08 PLN |
| 11 - 20 | 15% | 163.47 PLN |
| 21+ | 20% | 153.85 PLN |
Rygorystyczne testowanie przez trzecią stronę
Każda partia naszych chemikaliów badawczych i peptydów przechodzi niezależne testowanie laboratoryjne pod kątem czystości i tożsamości.
Razem: 192.32 PLN
Peptyd HCG to syntetyczny analog ludzkiej gonadotropiny kosmówkowej (HCG), naturalnie występującego hormonu glikoproteinowego złożonego z dwóch niekowalencyjnie połączonych podjednostek: wspólnej podjednostki alfa i specyficznej dla hormonu podjednostki beta. Złożona struktura HCG czyni ją ważnym przedmiotem badań w endokrynologii rozrodu, biologii hormonów glikoproteinowych, farmakologii receptora LHCGR, transdukcji sygnału oraz analitycznej charakterystyce hormonów białkowych.
Syntetyczne materiały badawcze HCG mogą różnić się między dostawcami ze względu na różnice w profilu glikozylacji i innych właściwościach fizykochemicznych. Badacze powinni zatem sprawdzać wyniki analityczne każdej partii materiału, aby zapewnić spójność. Kupując peptyd HCG od Crystal Peptides Europe, otrzymują Państwo produkt o jakości badawczej, syntetyzowany zgodnie z rygorystycznymi standardami produkcji i niezależnie testowany przez zewnętrzne laboratoria pod kątem tożsamości, czystości, sterylności i innych parametrów jakości.
Ten produkt jest sprzedawany wyłącznie do celów badawczych i nie jest przeznaczony do stosowania u ludzi ani zwierząt. Dostępna jest bezpieczna i dyskretna wysyłka na terenie całej Europy.
HCG 5000 IU dostarczana jest w postaci liofilizowanego proszku w szczelnie zamkniętej fiolce szklanej, zazwyczaj o wyglądzie od białego do białawego.
Dla każdej partii produktu dostępne jest Świadectwo Analizy (CoA) po testach przeprowadzonych przez niezależne laboratoria. W zależności od laboratorium i badanego produktu, CoA może zawierać wyniki analityczne takie jak:
Ponieważ HCG jest glikozylowanym heterodimerycznym hormonem białkowym, charakterystyka analityczna może być bardziej złożona niż w przypadku konwencjonalnego peptydu syntetycznego. Dlatego CoA specyficzne dla danej partii powinno być traktowane jako ostateczne źródło wyników analitycznych i specyfikacji dostarczonej partii HCG. Parametry testowe mogą się różnić w zależności od produktu i niezależnego laboratorium przeprowadzającego analizę.
Należy pamiętać, że roztwór do rekonstytucji nie jest dołączony do produktu, ale można zamówić wodę BAC osobno, właśnie tutaj, w naszym sklepie internetowym.
Specyfikacja | HCG |
Nazwa produktu | Ludzka gonadotropina kosmówkowa (HCG) |
Nazwy alternatywne | hCG; gonadotropina kosmówkowa; choriogonadotropina |
Typ cząsteczki | Hormon glikoproteinowy |
Struktura molekularna | Heterodimeryczna glikoproteina złożona z niekowalencyjnie połączonych podjednostek alfa i beta |
Podjednostka alfa | 92 aminokwasy; wspólna z LH, FSH i TSH |
Podjednostka beta | 145 aminokwasów; specyficzna dla hormonu |
Glikozylacja | Silnie glikozylowana |
Receptor główny | Receptor hormonu luteinizującego/choriogonadotropiny (LHCGR) |
Dostępne ilości | 5000 IU |
Jednostka | Jednostki międzynarodowe (IU), reprezentujące aktywność biologiczną, a nie masę |
Wzór cząsteczkowy | Nieprzypisany jako pojedynczy, ostateczny wzór dla nienaruszonej HCG |
Masa cząsteczkowa | Około 36 700 Da; zależna od preparatu |
Numer CAS | 9002-61-3 |
Wygląd | Biały do białawego liofilizowany proszek |
Czystość i tożsamość | Patrz Świadectwo Analizy specyficzne dla danej partii |
Przeznaczenie | Wyłącznie do badań laboratoryjnych; nie do stosowania u ludzi ani zwierząt |
Uwaga: HCG jest glikozylowanym heterodimerem, a nie jednołańcuchowym peptydem o jednym, stałym wzorze cząsteczkowym. Jej właściwości molekularne mogą się różnić w zależności od konkretnego preparatu, w tym pochodzenia i profilu glikozylacji. Dlatego do uzyskania ostatecznych informacji na temat dostarczonego materiału należy korzystać z odpowiedniej dokumentacji partii.
Syntetyczna ludzka gonadotropina kosmówkowa (hCG) to badawcza forma naturalnie występującego hormonu glikoproteinowego, należącego do tej samej szerszej rodziny co hormon luteinizujący (LH), hormon folikulotropowy (FSH) i hormon tyreotropowy (TSH) [1]. Nienaruszony hormon składa się z dwóch niekowalencyjnie połączonych podjednostek: wspólnej podjednostki alfa i specyficznej dla hormonu podjednostki beta. Obie podjednostki niosą grupy węglowodanowe, co czyni wzór glikozylacji istotną częścią właściwości molekularnych hCG.
Aktywność biologiczna hCG jest przede wszystkim mediowana przez receptor hormonu luteinizującego/choriogonadotropiny (LHCGR), receptor sprzężony z białkiem G, wyrażany w tkankach rozrodczych i innych systemach eksperymentalnych. Chociaż hCG i LH działają poprzez ten sam receptor, ich struktury molekularne i wzory glikozylacji różnią się, a badania wykazały różnice w profilach sygnalizacji receptorowej.
LHCGR posiada dużą domenę zewnątrzkomórkową, która rozpoznaje hormon glikoproteinowy, zanim aktywacja receptora zostanie przekazana przez transbłonową część receptora. Badania strukturalne wskazują, że interakcje między hCG a zewnątrzkomórkową domeną receptora wywołują zmiany konformacyjne, które są przekazywane do wewnątrzkomórkowej części GPCR. [2]
Ta architektura receptora jest ważna dla zrozumienia, dlaczego struktury węglowodanowe i trójwymiarowa organizacja hCG mają znaczenie oprócz jej sekwencji aminokwasowej. Nienaruszona glikoproteina dostarcza informacji strukturalnych niezbędnych do wiązania z receptorem o wysokim powinowactwie oraz generowania sygnału.
Najlepiej scharakteryzowana ścieżka sygnalizacyjna LHCGR obejmuje aktywację cyklazy adenylanowej za pośrednictwem Gs, co skutkuje wzrostem wewnątrzkomórkowego cyklicznego AMP (cAMP). cAMP może następnie aktywować kinazę białkową A (PKA) i inne efektory niższego rzędu.
Badania ustaliły sygnalizację cAMP/PKA jako ważny element odpowiedzi na hCG, szczególnie w badaniach nad sygnalizacją steroidogenną. Sygnalizacja LHCGR nie ogranicza się jednak do tej ścieżki. [3]
LHCGR może wchodzić w interakcje z kilkoma klasami wewnątrzkomórkowych białek sygnalizacyjnych. W zależności od typu komórki, środowiska receptora i warunków eksperymentalnych, wiązanie gonadotropiny może angażować sygnalizację fosfolipazy C za pośrednictwem Gq/11, ścieżki związane z Gi oraz sygnalizację zależną od β-arestyny. [2]
Ścieżki te mogą wpływać na wewnątrzkomórkowy wapń, kinazę białkową C (PKC), sygnalizację ERK/MAPK, internalizację receptora i inne odpowiedzi komórkowe. Współczesne badania traktują zatem sygnalizację LHCGR jako sieć wzajemnie powiązanych ścieżek, a nie pojedynczą, liniową odpowiedź cAMP.
HCG i LH dzielą LHCGR jako swój główny receptor, ale nie są identyczne pod względem molekularnym. Ich podjednostki beta ewoluowały osobno u naczelnych, a różnice w strukturze i glikozylacji przyczyniają się do odmiennych interakcji receptorowych i profili sygnalizacji wewnątrzkomórkowej.
Badania porównawcze wykazały różnice we względnej aktywacji cAMP/PKA, ERK1/2, AKT i innych ścieżek przez hCG i LH. Sprawia to, że oba hormony są cennymi narzędziami porównawczymi do badania struktury hormonów glikoproteinowych, aktywacji receptora, selektywności ligandów i sygnalizacji obciążonej.
HCG i podobne biologiczne materiały badawcze są zazwyczaj opisywane w jednostkach międzynarodowych (IU), a nie wyłącznie za pomocą masy białka. Peptyd HCG można kupić od Crystal Peptides w formatach 5000 IU i 10 000 IU, przy czym oznaczenie IU odnosi się do przypisanej aktywności biologicznej materiału.
Jednostka międzynarodowa to znormalizowana miara stosowana dla substancji, których aktywności biologicznej nie można odpowiednio opisać samą masą, i jest powszechnie stosowana dla środków biologicznych, takich jak szczepionki i leki (np. penicylina, witaminy itp.). W praktyce wartość IU można traktować jako miarę znormalizowanej aktywności biologicznej lub siły działania materiału.
Ludzka gonadotropina kosmówkowa ma bogatą historię badań obejmującą endokrynologię rozrodu, biologię hormonów glikoproteinowych, farmakologię receptorów i naukę analityczną. Ponieważ hCG wchodzi w interakcję z tym samym głównym receptorem co hormon luteinizujący (LH), posiadając jednocześnie odmienne cechy strukturalne i glikozylacyjne, stanowi użyteczny model do badania, jak struktura glikoproteiny wpływa na aktywację receptora i sygnalizację komórkową.
HCG jest szeroko badana w endokrynologii rozrodu ze względu na jej interakcję z receptorem hormonu luteinizującego/choriogonadotropiny (LHCGR). Badania analizują sygnalizację hCG-LHCGR w tkankach rozrodczych i wykorzystują hormon do badania biologii receptora gonadotropinowego, sygnalizacji steroidogennej oraz odpowiedzi komórkowych na aktywację receptora. [4]
Badania porównawcze z LH są szczególnie istotne, ponieważ oba hormony aktywują LHCGR, ale mają odmienne struktury molekularne i wzory glikozylacji.
HCG jest ważnym ligandem do badania struktury i funkcji LHCGR, receptora sprzężonego z białkiem G z dużą zewnątrzkomórkową domeną wiążącą hormon. Badania strukturalne wykorzystały kompleksy hCG-LHCGR do zbadania, w jaki sposób wiązanie w domenie zewnątrzkomórkowej wywołuje zmiany konformacyjne, które aktywują receptor i promują interakcję z wewnątrzkomórkowymi białkami G. [2]
Badania analizują również różne ścieżki sygnalizacyjne, które mogą być rekrutowane po aktywacji LHCGR. Obejmują one sygnalizację Gs/cAMP, ścieżki fosfolipazy zależne od Gq/11, sygnalizację związaną z Gi oraz ścieżki β-arestyny, przy czym względny wkład każdej ścieżki zależy od systemu eksperymentalnego.
Sygnalizacja hCG-LHCGR jest badana w systemach komórkowych, w których badacze analizują zmiany wewnątrzkomórkowego cAMP, aktywności kinaz białkowych, sygnalizacji wapniowej, ścieżek MAPK i innych odpowiedzi niższego rzędu.
Czyni to hCG użyteczną do badania, jak aktywacja receptora hormonu glikoproteinowego przekłada się na odpowiedzi komórkowe, w tym sygnalizację związaną z tkankami steroidogennymi. Dokładna odpowiedź może różnić się w zależności od ekspresji receptora, typu komórki i warunków eksperymentalnych. [4]
Jednym z najbardziej charakterystycznych aspektów badań nad hCG jest jej glikozylacja. Nienaruszony hormon zawiera liczne miejsca glikozylacji, tworząc populację izoform molekularnych, a nie pojedynczy jednolity gatunek molekularny. Badania analityczne wykorzystały chromatografię cieczową i spektrometrię mas o wysokiej rozdzielczości do scharakteryzowania hCG na poziomie nienaruszonego białka oraz do zbadania jej różnych glikoform. [5]
Badacze zbadali również, jak różnice w glikozylacji wpływają na wiązanie z receptorem, aktywność biologiczną i analityczne wykrywanie różnych form hCG. Hiperglikozylowana hCG, na przykład, była badana jako odrębna forma molekularna z mierzalnymi różnicami w aktywacji LHCGR w porównaniu z referencyjnymi preparatami hCG.
HCG i LH stanowią szczególnie użyteczny system porównawczy, ponieważ oba działają poprzez LHCGR, jednocześnie wykształcając odmienne podjednostki beta. Badania analizowały, jak różnice w ich strukturze molekularnej i glikozylacji wpływają na interakcję z receptorem i sygnalizację niższego rzędu. [1]
Badania porównawcze hCG/LH mogą zatem być wykorzystywane do badania selektywności ligandów, aktywacji receptora, sygnalizacji obciążonej oraz relacji struktura-funkcja w hormonach glikoproteinowych.
HCG jest również szeroko wykorzystywana w badaniach obejmujących immunotesty, preparaty referencyjne i charakterystykę analityczną. Wiele form hCG może powstać w wyniku glikozylacji, rozszczepienia peptydu i przetwarzania metabolicznego, co stwarza wyzwania dla selektywnego wykrywania i oznaczania ilościowego konkretnych gatunków molekularnych.
Badacze opracowali w związku z tym metody analityczne zdolne do rozróżniania nienaruszonej hCG, izoform hCG i powiązanych fragmentów. Podejścia te obejmują testy immunometryczne, chromatografię cieczową i spektrometrię mas, dostarczając użytecznych modeli do badania charakterystyki złożonych hormonów glikoproteinowych. [6]
HCG należy do odrębnej rodziny heterodimerycznych hormonów glikoproteinowych, która obejmuje również hormon luteinizujący (LH), hormon folikulotropowy (FSH) oraz hormon tyreotropowy (TSH). Hormony te dzielą wspólną podjednostkę alfa, ale mają różne, specyficzne dla hormonu podjednostki beta, które przyczyniają się do ich interakcji receptorowych i cech sygnalizacyjnych.
To porównanie jest przydatne do zrozumienia biologii molekularnej i farmakologii receptora HCG, a nie do traktowania tych hormonów jako wymiennych materiałów badawczych.
Właściwość | HCG | LH | FSH | TSH |
Typ cząsteczki | Hormon glikoproteinowy | Hormon glikoproteinowy | Hormon glikoproteinowy | Hormon glikoproteinowy |
Struktura podjednostek | Wspólna α + specyficzna dla HCG β | Wspólna α + specyficzna dla LH β | Wspólna α + specyficzna dla FSH β | Wspólna α + specyficzna dla TSH β |
Receptor główny | LHCGR | LHCGR | FSHR | TSHR |
Główny kontekst badawczy | Endokrynologia rozrodu i farmakologia LHCGR | Sygnalizacja gonadotropinowa i LHCGR | Receptor FSH i biologia rozrodu | Receptor TSH i sygnalizacja tarczycowa |
Wspólna podjednostka α | Tak | Tak | Tak | Tak |
Specyficzna dla hormonu podjednostka β | Tak | Tak | Tak | Tak |
Kisspeptyna-10 stanowi interesujące porównanie z HCG, ponieważ obie są badane w badaniach rozrodczych i neuroendokrynnych, ale działają w bardzo różnych punktach sygnalizacji endokrynnej. HCG jest hormonem glikoproteinowym, który głównie aktywuje LHCGR, podczas gdy Kisspeptyna-10 jest syntetycznym dekapeptydem pochodzącym z prekursora KISS1, badanym jako ligand receptora KISS1R/GPR54.
Porównanie tych dwóch substancji może zatem pomóc badaczom w rozróżnieniu sygnalizacji receptora gonadotropinowego niższego rzędu od nadrzędnej regulacji neuroendokrynnej, ilustrując jednocześnie istotne różnice strukturalne między glikozylowanym hormonem heterodimerycznym a krótkim syntetycznym peptydem.
Oksytocyna oferuje użyteczne porównanie strukturalne z hCG, ponieważ mimo że obie są endokrynnymi cząsteczkami sygnalizacyjnymi, mają zasadniczo różne architektury molekularne. HCG jest silnie glikozylowanym heterodimerycznym hormonem białkowym złożonym z podjednostek alfa i beta, podczas gdy oksytocyna jest cyklicznym nonapeptydem połączonym mostkami disiarczkowymi, który działa głównie poprzez receptor OXTR. Porównanie tych materiałów może pomóc badaczom w odróżnieniu biologii hormonów glikoproteinowych od sygnalizacji GPCR małych peptydów, w tym różnic w strukturze molekularnej, rozpoznawaniu receptora, charakterystyce analitycznej i sygnalizacji komórkowej niższego rzędu.
HCG dostarczana jest jako liofilizowany hormon glikoproteinowy w szczelnie zamkniętej fiolce. Ponieważ hCG jest złożonym, glikozylowanym białkiem, odpowiednie przechowywanie i obsługa są ważne dla zachowania strukturalnych i analitycznych właściwości materiału.
Należy pamiętać, że preparaty hCG mogą zawierać wiele form molekularnych i glikoform, co czyni zachowanie oryginalnego materiału ważnym, gdy badania zależą od charakterystyki strukturalnej lub analitycznej.
Kupując HCG od Crystal Peptides w Europie, znajdą Państwo wszystkie istotne informacje o związku badawczym w dostarczonej dokumentacji (CoA), która pomoże w prowadzeniu badań.
Świadectwo Analizy (COA) jest szczególnie ważne dla HCG, ponieważ materiał ten jest złożoną glikoproteiną, a nie pojedynczym, strukturalnie jednolitym peptydem. Znacząca ocena jakości powinna uwzględniać tożsamość i skład preparatu, jego zgłaszaną aktywność oraz metody analityczne użyte do jego scharakteryzowania.
Podczas przeglądania dokumentacji materiału badawczego HCG badacze powinni wziąć pod uwagę kilka odrębnych parametrów:
Zaawansowana charakterystyka HCG może obejmować techniki takie jak chromatografia cieczowa, spektrometria mas o wysokiej rozdzielczości, mapowanie peptydów, analiza glikanów i metody elektroforetyczne. Podejścia te mogą dostarczyć informacji, których konwencjonalny test czystości sam w sobie nie jest w stanie ustalić.
Ludzka gonadotropina kosmówkowa (HCG lub hCG) to naturalnie występujący hormon glikoproteinowy, składający się z dwóch niekowalencyjnie połączonych podjednostek: wspólnej podjednostki alfa i specyficznej dla hormonu podjednostki beta. Badania nad HCG obejmują endokrynologię rozrodu, biologię hormonów glikoproteinowych, farmakologię receptora LHCGR i transdukcję sygnału.
HCG, czyli ludzka gonadotropina kosmówkowa, to glikozylowany heterodimeryczny hormon białkowy złożony z podjednostek alfa i beta. Termin „peptyd HCG” jest czasami używany komercyjnie do opisania HCG jako peptydu badawczego, ale nie odnosi się do odrębnej formy hormonu. Naukowo HCG jest dokładniej opisywana jako hormon glikoproteinowy, a nie jako konwencjonalny peptyd syntetyczny.
HCG jest badana w dziedzinach endokrynologii rozrodu, farmakologii receptora LHCGR, sygnalizacji steroidogennej, biologii hormonów glikoproteinowych i charakterystyki analitycznej. Badania obejmują również strukturę HCG, glikozylację, interakcje receptorowe oraz różnice między HCG a powiązanymi hormonami, takimi jak LH.
HCG wywiera swoje efekty biologiczne głównie poprzez wiązanie się z receptorem hormonu luteinizującego/choriogonadotropiny (LHCGR), receptorem sprzężonym z białkiem G. Aktywacja LHCGR może stymulować sygnalizację cAMP/PKA, a także inne wewnątrzkomórkowe ścieżki, przy czym powstała odpowiedź zależy od środowiska receptora i systemu eksperymentalnego.
HCG aktywuje głównie LHCGR, który jest również głównym receptorem hormonu luteinizującego (LH). Badania wykazały, że LHCGR może angażować wiele wewnątrzkomórkowych ścieżek sygnalizacyjnych po związaniu hormonu, co czyni HCG użyteczną do badania farmakologii receptora gonadotropinowego.
HCG i LH to blisko spokrewnione hormony glikoproteinowe, które oba głównie wchodzą w interakcję z LHCGR. Dzielą wspólną podjednostkę alfa, ale mają odrębne podjednostki beta i mogą różnić się glikozylacją oraz cechami sygnalizacji receptorowej. Te różnice czynią je użytecznymi materiałami porównawczymi do badania struktury hormonów glikoproteinowych i aktywności receptora.
5000 IU odnosi się do aktywności biologicznej przypisanej preparatowi HCG, a nie do 5000 mg czy innego bezpośredniego pomiaru masy białka. Jednostki międzynarodowe opierają się na ustalonym standardzie aktywności biologicznej, więc wartość IU nie powinna być bezpośrednio przeliczana na wartość masy bez informacji o konkretnym preparacie i obowiązującym standardzie referencyjnym.
HCG może być scharakteryzowana za pomocą metod analitycznych, w tym chromatografii, immunotestów i spektrometrii mas. Tożsamość, czystość chromatograficzna, aktywność biologiczna, glikozylacja i obecność powiązanych form molekularnych stanowią różne zagadnienia analityczne, więc pojedynczy procent czystości nie zapewnia pełnej charakterystyki preparatu HCG.
HCG jest białkiem glikozylowanym, co oznacza, że struktury węglowodanowe są przyłączone do jej podjednostek alfa i beta. Te glikany przyczyniają się do właściwości molekularnych hormonu, a różne preparaty HCG mogą zawierać różne glikoformy. Badacze mogą zatem uwzględniać glikozylację podczas badania struktury HCG, interakcji receptorowych, aktywności biologicznej lub różnic analitycznych między preparatami.
Badacze w Europie mogą kupić HCG od Crystal Peptides jako laboratoryjny materiał badawczy. HCG jest dostarczana w formie liofilizowanej i dostępna w formatach katalogowych 5000 IU i 10 000 IU. Materiał jest przeznaczony wyłącznie do badań i rozwoju i nie jest przeznaczony do stosowania u ludzi ani zwierząt.
Stosowany wyłącznie do eksperymentów in vitro i nie może być: